Grundstruktur der Aminosäuren
Aminosäuren sind die fundamentalen Bausteine der Proteine. Jede proteinogene Aminosäure besitzt einen zentralen Aufbau:
- Ein zentrales (α-)Kohlenstoffatom (C)
- Eine Aminogruppe (-NH2)
- Eine Carboxylgruppe (-COOH)
- Ein Wasserstoffatom (-H)
- Eine variable Seitenkette ("Rest", -R), die jede Aminosäure einzigartig macht
Allgemeine Strukturformel: 
Quelle: Wikipedia: Aminosäure
Besonderheiten des Aminosäuren-Aufbaus
- Das α-Kohlenstoffatom ist das erste C-Atom nach der Carboxylgruppe.
- Mit Ausnahme von Glycin (R=H) sind alle proteinogenen Aminosäuren chiral, d.h. sie besitzen ein Asymmetriezentrum.
- Im menschlichen Körper kommen alle proteinogenen Aminosäuren in der L-Konfiguration vor (Chiralität).
- Die Seitenkette (-R) bestimmt die chemischen Eigenschaften und die Einteilung der Aminosäure.
Einteilung der 20 proteinogenen Aminosäuren
| Gruppe | Eigenschaften | Beispiele |
|---|---|---|
| Unpolare (hydrophobe) | Aliphatische/ aromatische Reste, wasserabweisend | Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan |
| Polare, ungeladene | Hydrophil, bilden Wasserstoffbrücken | Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin, Tyrosin |
| Saure (negativ geladen) | Carboxylgruppen in der Seitenkette | Aspartat (Asparaginsäure), Glutamat (Glutaminsäure) |
| Basische (positiv geladen) | Aminogruppen in der Seitenkette | Lysin, Arginin, Histidin |
Aminosäuren als Zwitterionen
Aminosäuren existieren im wässrigen Milieu als Zwitterionen (Wikipedia: Zwitterion). Das bedeutet, sie tragen gleichzeitig eine positive (NH3+) und eine negative (COO-) Ladung, je nach pH-Wert der Umgebung.
- Beim isoelektrischen Punkt (IEP) ist die Nettoladung der Aminosäure Null.
- Im sauren Milieu überwiegt die positiv geladene Form, im basischen die negativ geladene.
| pH-Bereich | Struktur | Ladung |
|---|---|---|
| Sauer (pH < IEP) | NH3+–CHR–COOH | positiv |
| Isoelektrischer Punkt | NH3+–CHR–COO- | neutral (Zwitterion) |
| Basisch (pH > IEP) | NH2–CHR–COO- | negativ |
D- und L-Konfiguration der Aminosäuren
Aminosäuren können in zwei Spiegelbildformen (Enantiomere) vorkommen: D- und L--Aminosäuren (Wikipedia: D-/L-Aminosäuren). Im menschlichen Stoffwechsel und in Proteinen findet man ausschließlich die L-Form.
- Die D/L-Konfiguration wird in der Fischer-Projektion anhand der Position der Aminogruppe bestimmt.
- L-Aminosäuren: Aminogruppe links vom α-C-Atom
- D-Aminosäuren: Aminogruppe rechts vom α-C-Atom
Codes der proteinogenen Aminosäuren
Jede proteinogene Aminosäure hat einen Drei-Buchstaben-Code und einen Ein-Buchstaben-Code. Diese Codes werden in der Biochemie und Molekularbiologie verwendet.
| Name | 3-Buchstaben-Code | 1-Buchstaben-Code |
|---|---|---|
| Alanin | Ala | A |
| Arginin | Arg | R |
| Asparagin | Asn | N |
| Asparaginsäure | Asp | D |
| Cystein | Cys | C |
| Glutamin | Gln | Q |
| Glutaminsäure | Glu | E |
| Glycin | Gly | G |
| Histidin | His | H |
| Isoleucin | Ile | I |
| Leucin | Leu | L |
| Lysin | Lys | K |
| Methionin | Met | M |
| Phenylalanin | Phe | F |
| Prolin | Pro | P |
| Serin | Ser | S |
| Threonin | Thr | T |
| Tryptophan | Trp | W |
| Tyrosin | Tyr | Y |
| Valin | Val | V |
Proteinogene und nicht-proteinogene Aminosäuren
- Proteinogene Aminosäuren: 20 Standard-Aminosäuren, die direkt in Proteine eingebaut werden.
- Zusätzliche Aminosäuren: Selenocystein (21.), Pyrrolysin (22.) – spezielle Einbaufälle (Wikipedia: Selenocystein).
- Nicht-proteinogene Aminosäuren: Haben andere biologische Funktionen, z.B. als Vorläufer für Hormone oder Neurotransmitter.
Fazit: Aminosäuren Aufbau im Überblick
Aminosäuren besitzen eine charakteristische Grundstruktur mit variablen Seitenketten, die ihre Eigenschaften bestimmen. Ihre Einteilung, Ladungszustände und Codes sind zentrale Grundlagen der Biochemie. Das Verständnis des Aufbaus ist essenziell, um die Rolle von Proteinen und deren Funktion im Körper zu verstehen.
